解释酶促反应中底物浓度和反应速度关系的最合理学说是中间产物学说。酶首先与底物结合生成中间产物,此复合物再分解为产物和游离的酶。
Michaelis和Menten在前人工作的基础上,经过大量的实验,1913年前后提出了反应速度和底物浓度关系的数学方程式,即著名的米曼氏方程式。
V=Vmax[S]/(Km+[S])
Vmax指该酶促反应的最大速度(即酶被底物饱和时的反应速度),[S]为底物浓度,Km是米氏常数(Km值的物理意义为反应达到1/2Vmax的底物浓度,单位一般为mol/L,只由酶的性质决定,而与酶的浓度无关),V是在某一底物浓度时相应的反应速度。当底物浓度很低时,[S]《Km,则V≌Vmax[S]/Km,反应速度与底物浓度呈正比。当底物浓度很高时,[S]》Km,此时V≌Vmax,反应速度达最大速度,底物浓度再增高也不影响反应速度,因此,当底物浓度非常大时,反应速度接近于一个恒定值。
酶与不同浓度的底物相互作用模式
在一定的温度和pH条件下,当底物浓度大大超过酶的浓度时,酶的浓度
Michaelis和Menten在前人工作的基础上,经过大量的实验,1913年前后提出了反应速度和底物浓度关系的数学方程式,即著名的米曼氏方程式。
V=Vmax[S]/(Km+[S])
Vmax指该酶促反应的最大速度(即酶被底物饱和时的反应速度),[S]为底物浓度,Km是米氏常数(Km值的物理意义为反应达到1/2Vmax的底物浓度,单位一般为mol/L,只由酶的性质决定,而与酶的浓度无关),V是在某一底物浓度时相应的反应速度。当底物浓度很低时,[S]《Km,则V≌Vmax[S]/Km,反应速度与底物浓度呈正比。当底物浓度很高时,[S]》Km,此时V≌Vmax,反应速度达最大速度,底物浓度再增高也不影响反应速度,因此,当底物浓度非常大时,反应速度接近于一个恒定值。
酶与不同浓度的底物相互作用模式
在一定的温度和pH条件下,当底物浓度大大超过酶的浓度时,酶的浓度
