解读2017年诺贝尔化学奖

​问：2017年诺贝尔化学奖于10月4日揭晓，Jacques Dubochet, Joachim Frank和Richard Henderson这三位科学家因在开发用于获取溶液中生物分子高分辨率图像的冷冻电子显微镜技术而获奖 ​​​。请问什么是冷冻电子显微镜技术，开发这种技术有什么重要性？
答：冷冻电子显微镜（cryo EM）指的是在低温下制备样品并进行观察的透射电子显微镜技术。这种技术之所以重要，是因为它能够帮助我们更方便地研究生物分子的结构，而这对于认识生命现象、开发新的药物等方面的意义都是不言而喻的。
问：那么在冷冻电子显微镜诞生之前，我们有什么方法研究生物的结构，它们有什么局限吗？
答：首先，光学显微镜是我们观察生物体的重要手段，但光学显微镜的分辨率的极限仅仅为可见光波长的一半，即200纳米左右。生物体的许多结构都小于这个尺度，例如很多病毒的直径都只有几十纳米，因此无法用光学显微镜观察。而要想进一步了解生物分子的结构，弄清楚分子中原子之间的排布方式，我们需要观察的尺度小于1纳米，光学显微镜显然更是无能为力。
幸运的是，我们有一个好的帮手，那就是比可见光波长更短的电磁波，例如X射线。X射线的波长在0.01-10纳米这个范围，与晶体中原子之间的距离相当，因此当它穿过晶体时会发生散射。而晶体中的原子呈现周期性的排列，这会导致被散射的X射线发生干涉，从而形成特定的图案。根据这些图案，我们就可以推算出晶体的结构，这就是X射线衍射的基本原理。利用X射线衍射，我们不仅可以测定小分子化合物的晶体结构，还可以了解蛋白质等生物大分子的晶体结构。著名的DNA双螺旋结构就是通过X射线衍射确定下来的。因此，X射线衍射成为了测定生物大分子晶体结构的 “金标准”。
然而X射线衍射的局限也相当明显。首先，样品必须能够形成晶体，其结构才能被测定，然而不少生物大分子很难形成晶体。其次，X射线衍射要想得到满意的结构，通常需要足够量的样品，这对于不少生物大分子来说也是很难办到的。因此，不少研究人员尝试利用电子显微镜来代替X射线衍射。
电子显微镜的基本原理是电子具有波粒二象性，且运动速度越快，波长越短。因此，如果让高速运动的电子穿过样品，通过观察样品不同区域对电子吸收的不同来确定样品